Metionin

Metionin
Ball-and-stick model of the L-isomer
IUPAC ime
 
Methionine
Drugi nazivi 2-amino-4-(methylthio)butanoic acid
Identifikacija
Abrevijacija Met, M
CAS registarski broj 59-51-8 DaY, 
63-68-3 (L-isomer)
348-67-4 (D-isomer)
PubChem[1][2] 876
ChemSpider[3] 853
EC-broj 200-432-1
MeSH Methionine
ATC code V03AB26,QA05BA90, QG04BA90
Jmol-3D slike Slika 1
SMILES

CSCC[C@H](N)C(O)=O

InChI

InChI=1S/C5H11NO2S/c1-9-3-2-4(6)5(7)8/h4H,2-3,6H2,1H3,(H,7,8) DaY
Kod: FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N DaY

InChI=1/C5H11NO2S/c1-9-3-2-4(6)5(7)8/h4H,2-3,6H2,1H3,(H,7,8)

Svojstva
Molekulska formula C5H11NO2S
Molarna masa 149.21 g mol−1
Agregatno stanje Beli kristalni prah
Gustina 1.340 g/cm3
Tačka topljenja

281 °C (razlaže se)

Rastvorljivost u vodi Soluble
pKa 2,16 i 9,08
Izoelektrična tačka 5,74

 DaY (šta je ovo?)   (verifikuj)

Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje (25 °C, 100 kPa) materijala

Infobox references

Metionin ili α-amino γ-metil tiobuterna kiselina je esencijalna aminokiselina. Zajedno sa cisteinom i cistinom spada i u tioaminske kiseline (aminokiseline koje u svom molekulu sadrže sumpor). Metionin učestvuje u sintezi proteina, transmetilacionim reakcijama i sintezi aminokiselina cistein i cistin.[4][5]

Sinteza

Ne može se sintetisati u organizmu već se mora uneti putem hrane. Ima ga u voću, mesu, povrću, posebno u spanaću, siru, lešnicima, pistaćima, pasulju, ribi.

Značaj i metabolizam

  • U transmetilacionim reakcijama metionin služi kao donator metil grupe, koja se može preneti na neki akceptor (primalac), što igra važnu ulogu u sintezi nekih biološki važnih jedinjenja: adrenalina, kreatina, anserina, sarkozina, betaina, karnitina, holina, poliamina itd. U svojoj strukturi metionin poseduje metil grupu koja je vezana za sumpor, koja se u ovakvim reakcijama lako može preneti na neki drugi molekul. U reakcijama transmetilacije se metionin mora prvo aktivirati vezivanjem za ATP, pri čemu se adenozin vezuje za metionin i nastaje S-adenozil-metionin (engl. SAM) ili aktivni metionin. Ova aktivacija se obavlja pod uticajem enzima S-adenozin-metionin transferaze. Iz aktivnog metionina se metil grupa može vrlo lako preneti na amino ili hidroksilnu grupu primaoca.

U tabeli su prikazane značajnije transmetilacione reakcije.

Donator metil grupe Primalac metil grupe Proizvod reakcije
S-adenozil-metionin guanidosirćetna kiselina kreatin
S-adenozil-metionin noradrenalin adrenalin
S-adenozil-metionin karnozin anserin
S-adenozil-metionin lizin karnitin
S-adenozil-metionin etanolamin holin

Odvajanjem metil grupe od S-adenozil-metionina nastaje S-adenozil homocistein. S-adenozil-homocistein se hidrolizom razlaže na adenozin i homocistein.

  • Homocistein iz prethodne reakcije se sjedinjuje sa serinom u cistation, pod uticajem enzima cistation sintetaza. Cistation se uz dejstvo enzima cistationaza razlaže na homoserin i cistein. Na taj način se iz metionin sintetišu i druge tioaminske aminokiseline: cistein i cistin.
  • Homoserin iz prethodne reakcije se dezaminuje do α-ketobuterne kiseline pre čemu se još oslobađa i molekul vode i vodoniksulfida. Daljim metabolizmom α-ketobuterne kiseline se dobija propionil koenzim A, koji dekarboksilacijom daje metilmalonil koenzima A. Pod dejstvom enzima metilmalonil koenzim A dismutaza ovo jedinjenje prelazi u sukscinil koenzim A, iz koga se može sintetisati glukoza. Zato je metionin glikogena aminokiselina.

Reference

  1. ↑ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today 15 (23-24): 1052-7. DOI:10.1016/j.drudis.2010.10.003. PMID 20970519.  edit
  2. ↑ Evan E. Bolton, Yanli Wang, Paul A. Thiessen, Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry 4: 217-241. DOI:10.1016/S1574-1400(08)00012-1. 
  3. ↑ Hettne KM, Williams AJ, van Mulligen EM, Kleinjans J, Tkachenko V, Kors JA. (2010). „Automatic vs. manual curation of a multi-source chemical dictionary: the impact on text mining”. J Cheminform 2 (1): 3. DOI:10.1186/1758-2946-2-3. PMID 20331846.  edit
  4. ↑ Darinka Koraćević, Gordana Bjelaković, Vidosava Đorđević. Biohemija. savremena administracija. ISBN 86-387-0622-7. 
  5. ↑ David L. Nelson, Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (4th izd.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6. 

Spoljašnje veze

Metionin na Wikimedijinoj ostavi
  • Computational Chemistry Wiki Arhivirano 2005-12-02 na Wayback Machine-u
  • Rudra, M. N.; Chowdhury, L. M. (30 September 1950). „Methionine Content of Cereals and Legumes”. Nature 166 (568): 568. Bibcode 1950Natur.166..568R. DOI:10.1038/166568a0. 
  • Food Sources of Methionine Arhivirano 2015-05-30 na Wayback Machine-u
  • Foods containing methionine Arhivirano 2015-08-15 na Wayback Machine-u
  • p
  • r
  • u
Esencijalne aminokiseline
Izoleucin  • Leucin  • Lizin  • Metionin  • Fenilalanin  • Treonin  • Triptofan  • Valin
Poluesencijalne aminokiselineNeesencijalne aminokiselineDruge klasifikacije
Biohemijske familije: Ugljeni hidrati (Glikozidi,Alkoholi) • Lipidi (Steroidi,Fosfolipidi,Glikolipidi,Masne kiseline,Tetrapiroli) • Proteini (Aminokiseline,Peptidi,Glikoproteini) • Nukleobaze/Nukleinske kiseline
  • p
  • r
  • u
Sekundarna struktura proteina
Heliksi: α-heliks  • 310 heliks  • π-heliks  • β-heliks  • Poliprolinski heliks  • Kolagenski heliks

Ispružena: β-ravan  • Okret  • Beta ukosnica  • Beta izbočina  • α-ravan

Supersekundarna: Upredena zavojnica  • Heliks-okret-heliks  • EF ruka
Aminokiseline
Favorizuju heliks: Metionin • Alanin • Leucin • Glutaminska kiselina • Glutamin • Lizin

Favorizuju izdužene strukture: Treonin • Izoleucin • Valin • Fenilalanin • Tirozin • Triptofan

Favorizuju neuređene strukture: Glicin • Serin • Prolin • Asparagin • Asparaginska kiselina

Bez preferencije: Cistein • Histidin • Arginin