Leucin

Leucin
IUPAC ime
 
Leucine
Drugi nazivi 2-Amino-4-metilpentanoinska kiselina
Identifikacija
Abrevijacija Leu, L
CAS registarski broj 61-90-5 DaY
PubChem[1][2] 6106
MeSH Leucine
Jmol-3D slike Slika 1
SMILES

CC(C)C[C@H](N)C(O)=O

InChI

InChI=1S/C6H13NO2/c1-4(2)3-5(7)6(8)9/h4-5H,3,7H2,1-2H3,(H,8,9)/t5-/m0/s1 DaY
Kod: ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N DaY

Svojstva
Molekulska formula C6H13NO2
Molarna masa 131.17 g mol−1

 DaY (šta je ovo?)   (verifikuj)

Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje (25 °C, 100 kPa) materijala

Infobox references

Leucin (Leu, L)[3] je esencijalna (ljudsko tijelo je ne može sintetizirati) aminokiselina.[4][5] Leucin je izomer je izoleucina, sa hemijskom formulom: (CH3)2CHCH2CHNH2COOH, i sistemskim imenom 2-amino-4-metil-pentatonska kiselina. Leucin se klasifikuje kao hidrofobna aminokiselina zbog njenog alifatičnog izobutilnog bočnog lanca. Ona je gradivni blok proteina, koji je kodiran sa šest kodona (UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, and CUG). Ona je glavna komponenta feritina, astacina i drugih posrednih proteina.

Leucin je prisutan u mnogim prehrambenim namirnicama kao što su: mliječni proizvodi, teletina, svinjetina, piletina i lisnato povrće.

Reference

  1. ↑ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today 15 (23-24): 1052-7. DOI:10.1016/j.drudis.2010.10.003. PMID 20970519.  edit
  2. ↑ Evan E. Bolton, Yanli Wang, Paul A. Thiessen, Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry 4: 217-241. DOI:10.1016/S1574-1400(08)00012-1. 
  3. ↑ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. „Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Pristupljeno 2007-05-17. 
  4. ↑ Darinka Koraćević, Gordana Bjelaković, Vidosava Đorđević. Biohemija. savremena administracija. ISBN 86-387-0622-7. 
  5. ↑ David L. Nelson, Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (4th izd.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6. 

Literatura

  • Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0. 

Spoljašnje veze

Leucin na Wikimedijinoj ostavi
Portal Hemija
  • Leucine biosynthesis
  • Leucine prevents muscle loss in rats
  • Leucine helps regulate appetite in rats
  • Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo in male subjects Arhivirano 2010-04-17 na Wayback Machine-u
  • p
  • r
  • u
Esencijalne aminokiseline
Izoleucin  • Leucin  • Lizin  • Metionin  • Fenilalanin  • Treonin  • Triptofan  • Valin
Poluesencijalne aminokiselineNeesencijalne aminokiselineDruge klasifikacije
Biohemijske familije: Ugljeni hidrati (Glikozidi,Alkoholi) • Lipidi (Steroidi,Fosfolipidi,Glikolipidi,Masne kiseline,Tetrapiroli) • Proteini (Aminokiseline,Peptidi,Glikoproteini) • Nukleobaze/Nukleinske kiseline
  • p
  • r
  • u
Sekundarna struktura proteina
Heliksi: α-heliks  • 310 heliks  • π-heliks  • β-heliks  • Poliprolinski heliks  • Kolagenski heliks

Ispružena: β-ravan  • Okret  • Beta ukosnica  • Beta izbočina  • α-ravan

Supersekundarna: Upredena zavojnica  • Heliks-okret-heliks  • EF ruka
Aminokiseline
Favorizuju heliks: Metionin • Alanin • Leucin • Glutaminska kiselina • Glutamin • Lizin

Favorizuju izdužene strukture: Treonin • Izoleucin • Valin • Fenilalanin • Tirozin • Triptofan

Favorizuju neuređene strukture: Glicin • Serin • Prolin • Asparagin • Asparaginska kiselina

Bez preferencije: Cistein • Histidin • Arginin