EF ruka

EF hand
Strukctura rekombinantnog Paramecium tetraurelia kalmodulina.[1]
Identifikatori
Simbol efhand
Pfam PF00036
InterPro IPR002048
PROSITE PDOC00018
SCOP 1osa
Superfamilija 1osa
OPM protein 1djx
Dostupne PDB strukture:
Pfam structures
PDB RCSB PDB; PDBe
PDBsum strukturni pregled

EF ruka je heliks-zavoj-heliks strukturni domen prisutan u velikom broju familija proteina koji vezuju kalcijum. Motiv EF ruke sadrži heliks-zavoj-heliks topologiju, slično raširenom palcu i kažiprstu ljudske ruke, u kome su Ca2+ joni koordinirani sa ligandima unutar petlje. On se sastoji od dva alfa heliksa pozicionirana otprilike normalno jedan na drugi i povezana kratkom petljom (često 12 aminokiselina dugom) koja obično vezuje jone kalcijuma. Ime ovog motifa potiče iz tradicionalne nomenklature koja se koristi za opisivanje proteina parvalbumina, koji sadrži tri takva motiva, i koji verovatno učestvuje u relaksaciji mišića putem svog vezivanja kalcijuma. Motivi EF ruke se takođe javljaju u svakom strukturnom domenu signalnog proteina kalmodulina i u mišićnom proteinu troponin-C.

Primeri

Ljudski proteini koji sadrže ovaj domena su:

  • ACTN1; ACTN2; ACTN3; ACTN4; APBA2BP; AYTL1; AYTL2
  • C14orf143; CABP1; CABP2; CABP3; CABP4; CABP5; CABP7; CALB1; CALB2; CALM2; CALM3; CALML3; CALML4; CALML5; CALML6; CALN1; CALU; CAPN1; CAPN11; CAPN2; CAPN3; CAPN9; CAPNS1; CAPNS2; CAPS; CAPS2; CAPSL; CBARA1; CETN1; CETN2; CETN3; CHP; CHP2; CIB1; CIB2; CIB3; CIB4; CRNN
  • DGKA; DGKB; DGKG; DST; DUOX1; DUOX2
  • EFCAB1; EFCAB2; EFCAB4A; EFCAB4B; EFCAB6; EFCBP1; EFCBP2; EFHA1; EFHA2; EFHB; EFHC1; EFHD1; EFHD2; EPS15; EPS15L1
  • FKBP10; FKBP14; FKBP7; FKBP9; FKBP9L; FREQ; FSTL1; FSTL5
  • GCA; GPD2; GUCA1A; GUCA1B; GUCA1C
  • hipokalcin; HPCAL1; HPCAL4; HZGJ
  • IFPS; ITSN1; ITSN2; KCNIP1; KCNIP2; KCNIP3; KCNIP4; KIAA1799
  • LCP1
  • MACF1; MRLC2; MRLC3; MST133; MYL1; MYL2; MYL5; MYL6B; MYL7; MYL9; MYLC2PL; MYLPF
  • NCALD; NIN; NKD1; NKD2; NLP; NOX5; NUCB1; NUCB2
  • OCM
  • PDCD6; PEF1; PKD2; PLCD1; PLCD4; PLCH1; PLCH2; PLS1; PLS3; PP1187; PPEF1; PPEF2; PPP3R1; PPP3R2; PRKCSH; PVALB
  • RAB11FIP3; RASEF; RASGRP; RASGRP1; RASGRP2; RASGRP3; RCN1; RCN2; RCN3; RCV1; RCVRN; REPS1; RHBDL3; RHOT1; RHOT2; RPTN; RYR2; RYR3
  • S100A1; S100A11; S100A12; S100A6; S100A8; S100A9; S100B; S100G; S100Z; SCAMC-2; SCGN; SCN5A; SDF4; SLC25A12; SLC25A13; SLC25A23; SLC25A24; SLC25A25; SPATA21; SPTA1; SPTAN1; SRI
  • TBC1D9; TBC1D9B; TCHH; TESC; TNNC1; TNNC2
  • USP32
  • VSNL1
  • ZZEF1

Reference

  1. Ban C, Ramakrishnan B, Ling KY, Kung C, Sundaralingam M (January 1994). „Structure of the recombinant Paramecium tetraurelia calmodulin at 1.68 A resolution”. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 50 (Pt 1): 50–63. DOI:10.1107/S0907444993007991. PMID 15299476. 

Literatura

  • Branden C, Tooze J (1999). „Chapter 2: Motifs of protein structure”. Introduction to Protein Structure. New York: Garland Pub.. str. 24–25. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Nakayama S, Kretsinger RH (1994). „Evolution of the EF-hand family of proteins”. Annu Rev Biophys Biomol Struct 23: 473–507. DOI:10.1146/annurev.bb.23.060194.002353. PMID 7919790. 
  • Zhou Y, Yang W, Kirberger M, Lee HW, Ayalasomayajula G, Yang JJ (November 2006). „Prediction of EF-hand calcium-binding proteins and analysis of bacterial EF-hand proteins”. Proteins 65 (3): 643–55. DOI:10.1002/prot.21139. PMID 16981205. 
  • Zhou Y, Frey TK, Yang JJ (July 2009). „Viral calciomics: interplays between Ca2+ and virus”. Cell Calcium 46 (1): 1–17. DOI:10.1016/j.ceca.2009.05.005. PMID 19535138. 
  • Nakayama S, Moncrief ND, Kretsinger RH (May 1992). „Evolution of EF-hand calcium-modulated proteins. II. Domains of several subfamilies have diverse evolutionary histories”. J. Mol. Evol. 34 (5): 416–48. DOI:10.1007/BF00162998. PMID 1602495. 
  • Hogue CW, MacManus JP, Banville D, Szabo AG (July 1992). „Comparison of terbium (III) luminescence enhancement in mutants of EF hand calcium binding proteins”. J. Biol. Chem. 267 (19): 13340–7. PMID 1618836. 
  • Bairoch A, Cox JA (September 1990). „EF-hand motifs in inositol phospholipid-specific phospholipase C”. FEBS Lett. 269 (2): 454–6. DOI:10.1016/0014-5793(90)81214-9. PMID 2401372. 
  • Finn BE, Forsén S (January 1995). „The evolving model of calmodulin structure, function and activation”. Structure 3 (1): 7–11. DOI:10.1016/S0969-2126(01)00130-7. PMID 7743133. 
  • Stathopulos PB, Zheng L, Li GY, Plevin MJ, Ikura M (October 2008). „Structural and mechanistic insights into STIM1-mediated initiation of store-operated calcium entry”. Cell 135 (1): 110–22. DOI:10.1016/j.cell.2008.08.006. PMID 18854159. 
  • Nelson MR, Thulin E, Fagan PA, Forsén S, Chazin WJ (February 2002). „The EF-hand domain: a globally cooperative structural unit”. Protein Sci. 11 (2): 198–205. DOI:10.1110/ps.33302. PMC 2373453. PMID 11790829. 

Spoljašnje veze

  • Eukaryotic Linear Motif resource motif class .html LIG_IQ
  • Nelson M, Chazin W. „EF-Hand Calcium-Binding Proteins Data Library”. Vanderbilt University. Pristupljeno 29. 8. 2009. 
  • Haiech J. „EF-hand protein database (EF-handome)”. European Calcium Society and the Université Libre de Bruxelles. Arhivirano iz originala na datum 2009-08-09. Pristupljeno 29. 8. 2009. »upon request to [email protected]« 
  • Yang J. „Calciomics”. Georgia State University. Pristupljeno 29. 8. 2009. »prediction server for EF-hand calcium binding proteins« 
  • p
  • r
  • u
Sekundarna struktura proteina
Heliksi: α-heliks  • 310 heliks  • π-heliks  • β-heliks  • Poliprolinski heliks  • Kolagenski heliks

Ispružena: β-ravan  • Okret  • Beta ukosnica  • Beta izbočina  • α-ravan

Supersekundarna: Upredena zavojnica  • Heliks-okret-heliks  • EF ruka
Aminokiseline
Favorizuju heliks: Metionin • Alanin • Leucin • Glutaminska kiselina • Glutamin • Lizin

Favorizuju izdužene strukture: Treonin • Izoleucin • Valin • Fenilalanin • Tirozin • Triptofan

Favorizuju neuređene strukture: Glicin • Serin • Prolin • Asparagin • Asparaginska kiselina

Bez preferencije: Cistein • Histidin • Arginin