ACADM

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1EGC, 1EGD, 1EGE, 1T9G, 2A1T, 4P13

Ідентифікатори

Символи

ACADM, acyl-CoA dehydrogenase, C-4 to C-12 straight chain, ACAD1, MCAD, MCADH, acyl-CoA dehydrogenase medium chain

Зовнішні ІД

OMIM: 607008 HomoloGene: 3 GeneCards: ACADM

Пов'язані генетичні захворювання

medium chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency^[1]

Реагує на сполуку

Viroporin 3a^[2]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors • acyl-CoA dehydrogenase activity • identical protein binding • oxidoreductase activity • medium-chain-acyl-CoA dehydrogenase activity • flavin adenine dinucleotide binding
Клітинна компонента	• аксон • мітохондрія • екзосома • клітинне ядро • nuclear speck • мітохондріальний матрикс • мітохондріальна мембрана
Біологічний процес	• medium-chain fatty acid metabolic process • lipid metabolism • fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase • fatty acid metabolic process • обмін речовин • carnitine biosynthetic process • medium-chain fatty acid catabolic process • carnitine metabolic process, CoA-linked • fatty acid beta-oxidation • regulation of lipid metabolic process
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


34


24158

Ensembl


ENSG00000117054


ENSRNOG00000009845

UniProt


P11310


P08503

RefSeq (мРНК)


NM_000016 NM_001127328 NM_001286042 NM_001286043 NM_001286044


NM_016986

RefSeq (білок)


NP_000007 NP_001120800 NP_001272971 NP_001272972 NP_001272973


NP_058682

Локус (UCSC)

Хр. 1: 75.72 – 75.79 Mb

н/д

PubMed search

^[3]

^[4]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

ACADM (англ. Acyl-CoA dehydrogenase, C-4 to C-12 straight chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 421 амінокислот, а молекулярна маса — 46 588^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAAGFGRCCR	VLRSISRFHW	RSQHTKANRQ	REPGLGFSFE	FTEQQKEFQA
TARKFAREEI	IPVAAEYDKT	GEYPVPLIRR	AWELGLMNTH	IPENCGGLGL
GTFDACLISE	ELAYGCTGVQ	TAIEGNSLGQ	MPIIIAGNDQ	QKKKYLGRMT
EEPLMCAYCV	TEPGAGSDVA	GIKTKAEKKG	DEYIINGQKM	WITNGGKANW
YFLLARSDPD	PKAPANKAFT	GFIVEADTPG	IQIGRKELNM	GQRCSDTRGI
VFEDVKVPKE	NVLIGDGAGF	KVAMGAFDKT	RPVVAAGAVG	LAQRALDEAT
KYALERKTFG	KLLVEHQAIS	FMLAEMAMKV	ELARMSYQRA	AWEVDSGRRN
TYYASIAKAF	AGDIANQLAT	DAVQILGGNG	FNTEYPVEKL	MRDAKIYQIY
EGTSQIQRLI	VAREHIDKYK	N

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів. Білок має сайт для зв'язування з ФАД, флавопротеїном. Локалізований у мітохондрії.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Malecki J., Ho A.Y., Moen A., Dahl H.A., Falnes P.O. (2015). Human METTL20 is a mitochondrial lysine methyltransferase that targets the beta subunit of electron transfer flavoprotein (ETFbeta) and modulates its activity. J. Biol. Chem. 290: 423—434. PMID 25416781 DOI:10.1074/jbc.M114.614115
Toogood H.S., van Thiel A., Scrutton N.S., Leys D. (2005). Stabilization of non-productive conformations underpins rapid electron transfer to electron-transferring flavoprotein. J. Biol. Chem. 280: 30361—30366. PMID 15975918 DOI:10.1074/jbc.M505562200
Yokota I., Indo Y., Coates P.M., Tanaka K. (1990). Molecular basis of medium chain acyl-coenzyme A dehydrogenase deficiency. An A to G transition at position 985 that causes a lysine-304 to glutamate substitution in the mature protein is the single prevalent mutation. J. Clin. Invest. 86: 1000—1003. PMID 2394825 DOI:10.1172/JCI114761
Albers S., Levy H.L., Irons M., Strauss A.W., Marsden D. (2001). Compound heterozygosity in four asymptomatic siblings with medium-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency. J. Inherit. Metab. Dis. 24: 417—418. PMID 11486912 DOI:10.1023/A:1010533408635
Yokota I., Coates P.M., Hale D.E., Rinaldo P., Tanaka K. (1991). Molecular survey of a prevalent mutation, 985A-to-G transition, and identification of five infrequent mutations in the medium-chain Acyl-CoA dehydrogenase (MCAD) gene in 55 patients with MCAD deficiency. Am. J. Hum. Genet. 49: 1280—1291. PMID 1684086

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з ACADM переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з ACADM переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:89 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 25 серпня 2017.
↑ UniProt, P11310 (англ.) . Архів оригіналу за 29 вересня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.