Leucin

Leucin
Nazivi
IUPAC naziv
Leucine
Drugi nazivi
2-Amino-4-methylpentanoic acid
Identifikacija
  • 61-90-5 ДаY
3D model (Jmol)
  • interaktivna slika
Abrevijacija Leu, L
ChEBI
  • CHEBI:57427 ДаY
ChemSpider
  • 5880 ДаY
DrugBank
  • DB00149 ДаY
ECHA InfoCard 100.000.475
KEGG[1]
  • D00030 ДаY
PubChem[2][3] C ID
  • 6106
UNII
  • GMW67QNF9C ДаY
SMILES
  • CC(C)C[C@@H](C(=O)O)N
Svojstva
C6H13NO2
Molarna masa 131,18 g·mol−1
Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje materijala (na 25 °C [77 °F], 100 kPa).
ДаY verifikuj (šta je ДаYНеН ?)
Reference infokutije

Leucin (Leu, L) je esencijalna (ljudsko telo je ne može sintetizovati) aminokiselina.[4][5] Leucin je hidrofobna aminokiselina i izomer je izoleucina.

(CH3)2CHCH2CHNH2COOH
2-amino-4-metil-pentatonska kiselina.

Leucin nalazimo u mnogim prehrambenim proizvodima kao što su: mlečni proizvodi, teletina, svinjetina, piletina i lisnato povrće.

Reference

  1. ^ Joanne Wixon; Douglas Kell (2000). „Website Review: The Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes — KEGG”. Yeast. 17 (1): 48—55. doi:10.1002/(SICI)1097-0061(200004)17:1<48::AID-YEA2>3.0.CO;2-H. 
  2. ^ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today. 15 (23-24): 1052—7. PMID 20970519. doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003.  уреди
  3. ^ Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry. 4: 217—241. doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1. 
  4. ^ Кораћевић, Даринка; Бјелаковић, Гордана; Ђорђевић, Видосава. Биохемија. савремена администрација. ISBN 978-86-387-0622-8. 
  5. ^ David L. Nelson; Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (IV изд.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6. 

Literatura

  • Кораћевић, Даринка; Бјелаковић, Гордана; Ђорђевић, Видосава. Биохемија. савремена администрација. ISBN 978-86-387-0622-8. 

Spoljašnje veze

  • Portal Hemija
  • Bionet škola
  • Mediji vezani za članak Leucin na Vikimedijinoj ostavi
  • p
  • r
  • u
Sekundarna struktura proteina
Heliksi: α-heliks  • 310 heliks  • π-heliks  • β-heliks  • Poliprolinski heliks  • Kolagenski heliks

Ispružena: β-ravan  • Okret  • Beta ukosnica  • Beta izbočina  • α-ravan

Supersekundarna: Upredena zavojnica  • Heliks-okret-heliks  • EF ruka
Aminokiseline
Favorizuju heliks: Metionin • Alanin • Leucin • Glutaminska kiselina • Glutamin • Lizin

Favorizuju izdužene strukture: Treonin • Izoleucin • Valin • Fenilalanin • Tirozin • Triptofan

Favorizuju neuređene strukture: Glicin • Serin • Prolin • Asparagin • Asparaginska kiselina

Bez preferencije: Cistein • Histidin • Arginin

B bsyn: dnk (repl, cycl, reco, repr) · tscr (fact, tcrg, nucl, rnat, rept, ptts) · tltn (risu, pttl, nexn) · dnab, rnab/runp · stru (domn, 1°, 2°, 3°, 4°)
Икона за клице

Овај чланак везан за биологију је клица. Можете допринети Википедији тако што ћете га проширити.

  • п
  • р
  • у
Leucin на Викимедијиној остави.
Нормативна контрола Уреди на Википодацима
  • Енциклопедија Британика