Fosfolipaza A2
| Fosfolipaza A2 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.1.1.4 | ||||||||
| CAS broj | 9001-84-7 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
| Fosfolipaza A2 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Ee venom fosfolipaza A2 sPLA2. | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | Phospholip_A2_1 | ||||||||
| Pfam | PF00068 | ||||||||
| InterPro | IPR001211 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00109 | ||||||||
| SCOP | 1bbc | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1bbc | ||||||||
| OPM superfamilija | 90 | ||||||||
| OPM protein | 1g4i | ||||||||
| |||||||||
Fosfolipaze A2 (PLA2, EC 3.1.1.4, lecitinaza A, fosfatidaza, fosfatidolipaza, fosfolipaza A) su enzimi koji odvajaju masne kiseline sa drugog atoma ugljenika glicerola. Sistematsko ime je fosfatidilholin 2-acilhidrolaza.[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- fosfatidilholin + H2O 1-acilglicerofosfoholin + karboksilat
Ove fosfolipaze specifično prepoznaju sn-2 acilnu vezu fosfolipida i katalitički hidrolizuju vezu oslobađajući arahidonsku kiselinu i lizofosfolipide. Nakon naknadne modifikacije ciklooksigenazama, arahidonska kiselina postaje eikozanoid. Eikozanoidi obuhvataju prostaglandine i leukotriene, koji se kategorizuju kao inflamatorni posrednici.[7]
PLA2 je široko rasprostranjena u životinjskim tkivima. Ona je prisutna kod insekata i u zmijskom venomu.[8] Venom zmija i insekata se ulgavnom sastoji od melitina, koji je PLA2 stimulant. Usled povećanog prisustva i aktivnosti PLA2 nakon uboda zmije ili insekta, dolazi do disproporcionalnog oslobađanja arahidonska kiselina iz fosfolipidnih membrana. Rezultat toga je inflamacija i bol.[9] Takođe postoji i prokariotska fosfolipaza A2.
Ostali tipovi fosfolipaza su fosfolipaza A1, fosfolipaza B, fosfolipaza C, i fosfolipaza D.[10]
Izoezimi
Izoenzimi ljudske fosfolipaze A2 su:
- Grupa I: PLA2G1B
- Grupa II: PLA2G2A, PLA2G2C, PLA2G2D, PLA2G2E, PLA2G2F
- Grupa III: PLA2G3
- Grupa IV: PLA2G4A, PLA2G4B, PLA2G4C, PLA2G4D, PLA2G4E, PLA2G4F
- Grupa V: PLA2G5
- Grupa VI: PLA2G6
- Grupa VII: PLA2G7
- Grupa X: PLA2G10
- Grupa XII: PLA2G12A, PLA2G12B
Proteinski domen fosfolipaze A2 sadrži i:
- OC90
Reference
- ^ Doery, H.M. & Pearson, J.E. (1961). „Haemolysins in venoms of Australian snakes. Observations on the haemolysins of the venoms of some Australian snakes and the separation of phospholipase A from the venom of Pseudechis porphyriacus”. Biochem. J. 78: 820—827. PMID 13723433.
- ^ Fraenkel-Conrat, H. & Fraenkel-Conrat, J. (1950). „Inactivation of crotoxin by group-specific reagents”. Biochim. Biophys. Acta. 5: 98—104. PMID 15433984.
- ^ Hanahan, D.J., Brockerhoff, H. and Barron, E.J. (1960). „The site of attack of phospholipase (lecithinase) A on lecithin: a re-evaluation. Position of fatty acids on lecithins and triglycerides”. J. Biol. Chem. 235: 1917—1923. PMID 14399412. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Moore, J.H. & Williams, D.L. (1964). „Some observations on the specificity of phospholipase A”. Biochim. Biophys. Acta. 84: 41—54. PMID 14124755.
- ^ Saito, K. & Hanahan, D.J. (1962). „A study of the purification and properties of the phospholipase A of Crotalus adamanteus venom”. Biochemistry. 1: 521—532. PMID 14496116.
- ^ van den Bosch, H. (1980). „Intracellular phospholipases A”. Biochim. Biophys. Acta. 604: 191—246. PMID 6252969.
- ^ Dennis EA (1994). „Diversity of group types, regulation, and function of phospholipase A2”. J. Biol. Chem. 269 (18): 13057—60. PMID 8175726.
- ^ Nicolas JP, Lin Y, Lambeau G, Ghomashchi F, Lazdunski M, Gelb MH (1997). „Localization of structural elements of bee venom phospholipase A2 involved in N-type receptor binding and neurotoxicity”. J. Biol. Chem. 272 (11): 7173—81. PMID 9054413. doi:10.1074/jbc.272.11.7173.
- ^ Argiolas A, Pisano JJ (1983). „Facilitation of phospholipase A2 activity by mastoparans, a new class of mast cell degranulating peptides from wasp venom” (PDF). J. Biol. Chem. 258 (22): 13697—702. PMID 6643447.
- ^ Cox, Michael; Nelson, David R.; Lehninger, Albert L (2005). Lehninger principles of biochemistry (4th изд.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4339-2.
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Spoljašnje veze
- Phospholipase+A2 на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- p
- r
- u
Holinesteraza (Acetilholinesteraza, Butirilholinesteraza) · Pektinesteraza · 6-fosfoglukonolaktonaza · PAF acetilhidrolaza
Lipaza (Zavisna od žučnih soli, Gastrična/Lingvalna, Pankreasna, Lizozomalna, Hormon-sensitivna, Endotelna, Hepatička, Lipoproteinska, Monoacilglicerolna, Diacilglicerolna)
Fosfolipaza (A1, A2, B)Tioesteraza palmitoil proteina · Ubikvitin karboksilni-terminal hidrolaza L1
Alkalna fosfataza (ALPI, ALPL, ALPP) · Kiselinska fosfataza (Prostatična)/Tartrat-otporna kiselinska fosfataza/Fosfataze purpurne kiseline · Nukleotidaza · Glukoza 6-fosfataza · Fruktoza 1,6-bisfosfataza ·
Kalcineurin · Fosfoproteinska fosfataza (PP2A) · OCRL · Piruvat dehidrogenazna fosfataza · Fruktoza 6-P,2-kinaza:fruktoza 2,6-bisfosfataza · PTEN · Fitaza · Іnozitol-fosfat fosfataza (IMPA1)
Autotaksin · Fosfolipaza (C, D) · Sfingomijelin fosfodiesteraza (1) · PDE1 · PDE2 · PDE3 · PDE4A/PDE4B · PDE5 · Lecitinaza (Clostridium perfringens alfa toksin) · Fosfodiesteraza cikličnih nukleotida
arilsulfataza (Arilsulfataza A, Arilsulfataza B, Arilsulfataza E, Steroidna sulfataza) · Galaktozamine-6 sulfataza · Iduronat-2-sulfataza · N-acetilglukosamin-6-sulfataza
deoksiribonukleazu i
ribonukleazu)
| 3.1.11-16: Eksonukleaza |
| ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 3.1.21-31: Endonukleaza |
|
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
Нормативна контрола  |
|
|---|
