Acrosina

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Acrosina
Identificadores
Símbolo ACR
IDs externos OMIM: 102480 MGI: 87884 HomoloGene: 855 ChEMBL: 2738 GeneCards: ACR Gene
Número EC 3.4.21.10
Ontologia do gene
Função molecular •DNA binding
•amidase activity
•serine-type endopeptidase activity
•copper ion binding
•protein binding
•mannose binding
•drug binding
•zinc ion binding
•fucose binding
Componente celular •Golgi-associated vesicle
•acrosomal matrix
•protein complex
Processo biológico •acrosome matrix dispersal
•activation of adenylate cyclase activity
•single fertilization
•binding of sperm to zona pellucida
•acrosome reaction
•penetration of zona pellucida
•response to biotic stimulus
•response to steroid hormone stimulus
Sources: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Espécies Humano Rato
Entrez 49 11434
Ensembl ENSG00000100312 ENSMUSG00000022622
UniProt P10323 P23578
RefSeq (mRNA) NM_001097 NM_001205049
RefSeq (proteína) NP_001088 NP_001191978
Localização (UCSC) Chr 22:
51.18 – 51.18 Mb		 Chr 15:
89.57 – 89.57 Mb
Busca PubMed [1] [2]
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Acrosina é uma enzima que actua como uma protease. Em seres humanos, a acrosina é codificada pelo gene ACR.[1][2] A acrosina é libertada pelo acrossoma dos espermatozoides como consequência da reacção acrossómica. Auxilia na penetração da zona pelúcida.

Função

A acrosina é a principal proteinase presente no acrossoma de espermatozóides maduros. É uma típica serina protease com especificidade semelhante a tripsina. É acumulada no acromossoma na sua forma percursora, a pró-acrosina. A enzima activa funciona na lise da zona pelúcida, facilitando dessa forma a penetração do espermatozóide através das camadas glicoproteicas mais interiores do óvulo. O mRNA para a acrosina é sintetizado nos estágios pós-meióticos da espermatogénese. Na pró-acrosina humana aparece em primeiro lugar nos esparmatídeos haplóides.[3]

Referências

  1. ↑ Adham IM, Klemm U, Maier WM, Engel W (janeiro de 1990). «Molecular cloning of human preproacrosin cDNA». Hum. Genet. 84 (2): 125–8. PMID 2298447. doi:10.1007/bf00208925  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  2. ↑ Honda A, Siruntawineti J, Baba T (2002). «Role of acrosomal matrix proteases in sperm-zona pellucida interactions». Hum. Reprod. Update. 8 (5): 405–12. PMID 12398221. doi:10.1093/humupd/8.5.405  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  3. ↑ «Entrez Gene: acrosin» 

Leitura adicional

  • Elce JS, McIntyre EJ (1982). «Purification of bovine and human acrosin». Can. J. Biochem. 60 (1): 8–14. PMID 6802470. doi:10.1139/o82-002 
  • Zheng X, Geiger M, Ecke S,; et al. (1994). «Inhibition of acrosin by protein C inhibitor and localization of protein C inhibitor to spermatozoa». Am. J. Physiol. 267 (2 Pt 1): C466–72. PMID 7521127  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y,; et al. (2006). «Diversification of transcriptional modulation: Large-scale identification and characterization of putative alternative promoters of human genes». Genome Res. 16 (1): 55–65. PMC 1356129Acessível livremente. PMID 16344560. doi:10.1101/gr.4039406  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Klemm U, Müller-Esterl W, Engel W (1991). «Acrosin, the peculiar sperm-specific serine protease». Hum. Genet. 87 (6): 635–41. PMID 1937464. doi:10.1007/bf00201716  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Kim J, Bhinge AA, Morgan XC, Iyer VR (2005). «Mapping DNA-protein interactions in large genomes by sequence tag analysis of genomic enrichment». Nat. Methods. 2 (1): 47–53. PMID 15782160. doi:10.1038/nmeth726  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Moreno RD, Hoshi M, Barros C (1999). «Functional interactions between sulphated polysaccharides and proacrosin: implications in sperm binding and digestion of zona pellucida». Zygote. 7 (2): 105–11. PMID 10418103. doi:10.1017/S0967199499000453  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Liu RZ, Lu YL, Xu ZG,; et al. (2003). «[The effect of semen antisperm antibody on human sperm acrosin activity]». Zhonghua Nan Ke Xue. 9 (4): 252–3. PMID 12931362  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Steven FS, Griffin MM, Chantler EN (1982). «Inhibition of human and bovine sperm acrosin by divalent metal ions. Possible role of zinc as a regulator of acrosin activity». Int. J. Androl. 5 (4): 401–12. PMID 6815104. doi:10.1111/j.1365-2605.1982.tb00270.x  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Marà SI, Rawe V, Biancotti JC,; et al. (2003). «Biochemical and molecular studies of the proacrosin/acrosin system in patients with unexplained infertility». Fertil. Steril. 79 Suppl 3: 1676–9. PMID 12801583  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Glogowski J, Demianowicz W, Piros B, Ciereszko A (1998). «Determination of acrosin activity of boar spermatozoa by the clinical method: optimization of the assay and changes during short-term storage of semen». Theriogenology. 50 (6): 861–72. PMID 10734459. doi:10.1016/S0093-691X(98)00191-5  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Furlong LI, Veaute C, Vazquez-Levin MH (2005). «Binding of recombinant human proacrosin/acrosin to zona pellucida glycoproteins. II. Participation of mannose residues in the interaction». Fertil. Steril. 83 (6): 1791–6. PMID 15950652. doi:10.1016/j.fertnstert.2004.12.043  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Furlong LI, Harris JD, Vazquez-Levin MH (2005). «Binding of recombinant human proacrosin/acrosin to zona pellucida (ZP) glycoproteins. I. Studies with recombinant human ZPA, ZPB, and ZPC». Fertil. Steril. 83 (6): 1780–90. PMID 15950651. doi:10.1016/j.fertnstert.2004.12.042  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (2000). «DNA Cloning Using In Vitro Site-Specific Recombination». Genome Res. 10 (11): 1788–95. PMC 310948Acessível livremente. PMID 11076863. doi:10.1101/gr.143000  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Collins JE, Wright CL, Edwards CA,; et al. (2004). «A genome annotation-driven approach to cloning the human ORFeome». Genome Biol. 5 (10): R84. PMC 545604Acessível livremente. PMID 15461802. doi:10.1186/gb-2004-5-10-r84  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Dubé C, Leclerc P, Baba T,; et al. (2005). «The proacrosin binding protein, sp32, is tyrosine phosphorylated during capacitation of pig sperm». J. Androl. 26 (4): 519–28. PMID 15955892. doi:10.2164/jandrol.04163  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH,; et al. (2002). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. PMC 139241Acessível livremente. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Zahn A, Furlong LI, Biancotti JC,; et al. (2002). «Evaluation of the proacrosin/acrosin system and its mechanism of activation in human sperm extracts». J. Reprod. Immunol. 54 (1–2): 43–63. PMID 11839395. doi:10.1016/S0165-0378(01)00080-8  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Howes E, Pascall JC, Engel W, Jones R (2001). «Interactions between mouse ZP2 glycoprotein and proacrosin; a mechanism for secondary binding of sperm to the zona pellucida during fertilization». J. Cell. Sci. 114 (Pt 22): 4127–36. PMID 11739644  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  • Yudin AI, Vandevoort CA, Li MW, Overstreet JW (1999). «PH-20 but not acrosin is involved in sperm penetration of the macaque zona pellucida». Mol. Reprod. Dev. 53 (3): 350–62. PMID 10369396. doi:10.1002/(SICI)1098-2795(199907)53:3<350::AID-MRD11>3.0.CO;2-9  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)

Ligações externas

  • http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/merops.cgi?id=S01.223 S01.223
  • MeSH Acrosin
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