Metionina
 | Nie mylić z: metonimia. |
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Ogólne informacje | |||||||||||||||||||||||||
| Wzór sumaryczny | C5H11NO2S | ||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Inne wzory | HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3 | ||||||||||||||||||||||||
| Masa molowa | 149,21 g/mol | ||||||||||||||||||||||||
| Wygląd | bezbarwne płatki[1] | ||||||||||||||||||||||||
| Identyfikacja | |||||||||||||||||||||||||
| Numer CAS | 63-68-3 (enancjomer L) | ||||||||||||||||||||||||
| PubChem | 876 | ||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB13972 | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Podobne związki | |||||||||||||||||||||||||
| Podobne związki | selenometionina | ||||||||||||||||||||||||
| Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa) | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
Metionina (skróty: Met, M) – organiczny związek chemiczny z grupy podstawowych aminokwasów białkowych. Jest obojętna elektrycznie. Obok cysteiny jest jednym z dwóch aminokwasów zawierających siarkę. Występuje w dużych ilościach w kazeinie mlekowej, białku jaj[1]. Naturalnie występująca metionina ma zazwyczaj konfigurację L.
Należy do aminokwasów niezbędnych dla człowieka (nie może być syntetyzowana w organizmie człowieka i musi być dostarczana z pożywieniem). Uczestniczy w wielu reakcjach metylacji (S-adenozylometionina), a także w reakcjach metabolicznych, dostarczając grupy siarkowej. Nie tworzy mostków siarczkowych −S−S−, gdyż nie ma grup tiolowych −SH.
Metionina jest jednym z dwóch (obok tryptofanu) aminokwasów posiadających tylko jeden kodon – kodowana jest przez trójkę AUG[a]. Jest to kodon o szczególnym znaczeniu, ponieważ jest odczytywany przez rybosom jako miejsce startu translacji – w efekcie u eukariontów metionina jest wbudowywana w koniec aminowy, jako pierwsza reszta aminokwasowa wszystkich białek[5]. U prokariontów analogicznie pierwszą resztą aminokwasową jest N-formylometionina, która jednak zwykle jest usuwana w procesie modyfikacji potranslacyjnej[6]. Reszty metioniny znajdujące się wewnątrz sekwencji aminokwasowej wbudowywane są z wykorzystaniem innego tRNA niż reszty inicjujące łańcuch[7].
Degradacja metioniny jest upośledzona w następujących chorobach metabolicznych: homocystynuria[8], złożona kwasica malonowa i metylomalonowa[9], kwasica metylomalonowa i kwasica propionowa[10].
Metionina jest również prekursorem biosyntezy fitohormonu etylenu, szczególnie w trakcie dojrzewania owoców oraz w reakcji roślin na stres.
DL-Metionina jest stosowana jako dodatek do pasz w celu podniesienia ich wartości odżywczej (podobnie jak lizyna). Roczna światowa produkcja DL-metioniny wyniosła w 2005 r. 600 tys. ton (trzecie miejsce po kwasie glutaminowym i lizynie), a L-metioniny – 400 ton[11].
Uwagi
- ↑ W mitochondriach ssaków metioninę koduje AUA[4].
Przypisy
- ↑ a b Podręczny słownik chemiczny, RomualdR. Hassa (red.), JanuszJ. Mrzigod (red.), JanuszJ. Nowakowski (red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 243, ISBN 83-7183-240-0 .
- ↑ a b c CRC Handbook of Chemistry and Physics, David R.D.R. Lide (red.), wyd. 83, Boca Raton: CRC Press, 2002, s. 7-1, ISBN 978-0-8493-1556-5 (ang.).
- ↑ DL-Methionine (nr M9500) w katalogu produktów Sigma-Aldrich (Merck). [dostęp 2010-12-05].
- ↑ Robert KincaidR.K. Murray Robert KincaidR.K., Daryl K.D.K. Granner Daryl K.D.K., Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W., Biochemia Harpera ilustrowana, wyd. VI uaktualnione, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 440, ISBN 978-83-200-3573-5 .
- ↑ Eukaryotic Translation, [w:] Mary K.M.K. Campbell Mary K.M.K., Shawn O.S.O. Farrell Shawn O.S.O., Biochemistry, wyd. 7, Brooks/Cole, Cengage Learning, 2013, s. 342, ISBN 0-8400-6858-1 .
- ↑ Prokaryotic Translation, [w:] Mary K.M.K. Campbell Mary K.M.K., Shawn O.S.O. Farrell Shawn O.S.O., Biochemistry, wyd. 7, Brooks/Cole, Cengage Learning, 2013, s. 332, ISBN 0-8400-6858-1 .
- ↑ Robert KincaidR.K. Murray Robert KincaidR.K., Daryl K.D.K. Granner Daryl K.D.K., Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W., Biochemia Harpera ilustrowana, wyd. VI uaktualnione, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 447, ISBN 978-83-200-3573-5 .
- ↑ JohnJ. Allen JohnJ. i inni, Plasma methionine concentrations and incidence of hypermethioninemic encephalopathy during infancy in a large cohort of 36 patients with classical homocystinuria in the Republic of Ireland, „JIMD Reports”, 47 (1), 2019, s. 41–46, DOI: 10.1002/jmd2.12029, PMID: 31240166, PMCID: PMC6498867 [dostęp 2023-06-24] (ang.).
- ↑ IriniI. Manoli IriniI., Jennifer L.J.L. Sloan Jennifer L.J.L., Charles P.Ch.P. Venditti Charles P.Ch.P., Isolated Methylmalonic Acidemia, [w:] M.P.M.P. Adam i inni red., GeneReviews, Seattle (WA): University of Washington, Seattle, 1993, PMID: 20301409 [dostęp 2023-06-24] .
- ↑ G.N.G.N. Thompson G.N.G.N. i inni, Sources of propionate in inborn errors of propionate metabolism, „Metabolism”, 39 (11), 1990, s. 1133–1137, DOI: 10.1016/0026-0495(90)90084-P, PMID: 2233273 [dostęp 2023-06-24] (ang.).
- ↑ KarlheinzK. Drauz KarlheinzK. i inni, Amino Acids, [w:] Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley‐VCH, 2006, s. 48, DOI: 10.1002/14356007.a02_057 (ang.).
Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.
- p
- d
- e
- p
- d
- e
V03: Pozostałe środki lecznicze
| V03AB – Odtrutki |
|
|---|---|
| V03AC – Czynniki wiążące żelazo |
|
| V03AE – Leki stosowane w leczeniu hiperkaliemii i hiperfosfatemii |
|
| V03AF – Leki zmniejszające toksyczność leków przeciwnowotworowych |
|
| V03AG – Leki stosowane w hiperkalcemii |
|
| V03AH – Leki stosowane w hipoglikemii | |
| V03AN – Gazy medyczne |
|
| V03AX – Inne produkty terapeutyczne |
|
| V03AZ – Leki hamujące przewodzenie nerwowe |
- p
- d
- e
Kontrola autorytatywna (grupa stereoizomerów):
Encyklopedia internetowa:
- Britannica: science/methionine
- SNL: metionin
- Catalana: 0123319
- DSDE: methionin
